ß-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA
Produktnummer:
18bf3cf6a185784ee7a36b6883ad967859
| Autor: | Herwig, Sascha |
|---|---|
| Themengebiete: | Außenmembran BAM-Komplex CD-Spektroskopie Chaperone Faltungsintermediate Membranproteine Membranproteinfaltung Ortsgerichtete Fluoreszenzspektroskopie Protein-Lipid-Wechselwirkung ß-Strang-Ausbildung |
| Veröffentlichungsdatum: | 18.01.2020 |
| EAN: | 9783658290283 |
| Sprache: | Deutsch |
| Seitenzahl: | 65 |
| Produktart: | Kartoniert / Broschiert |
| Verlag: | Springer Fachmedien Wiesbaden GmbH |
| Untertitel: | Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in ß-Strang 9 |
Produktinformationen "ß-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA"
Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von ß-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des ß-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des ß-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des ß-Strangs 9 der insgesamt 16 ß-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht.
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